Introducción a la ciencia II. Ciencias Biológicas (12 page)

Los Estados Unidos desarrollaron tardíamente la goma sintética en cantidades comerciales, quizá debido a que antes de 1941 no existió un peligro de carencia de goma. Pero, después de Pearl Harbor, fabricaron goma sintética en cantidad. Empezaron a producir la goma Buna y otro tipo de goma sintética llamada «neopreno», obtenida a base del «cloropreno»:

Como puede verse, esta molécula se parece al isopreno, salvo por la sustitución del grupo metilo por un átomo de cloro.

Los átomos de cloro unidos a intervalos a la cadena del polímero confieren al neopreno una cierta resistencia que no posee la goma natural. Por ejemplo, es más resistente a los disolventes orgánicos tales como la gasolina: no se ablanda y esponja como lo haría la goma natural. Así, el neopreno es realmente preferible a la goma para usos tales como los tubos flexibles para la conducción de gasolina. El neopreno demostró claramente, por vez primera, que en el campo de las gomas sintéticas, como en otros muchos campos, el producto del tubo de ensayo no precisaba ser un mero sustituto del natural, sino que incluso podía perfeccionarlo.

Los polímeros amorfos sin semejanza química con la goma natural, pero con cualidades similares a las de la goma, han sido producidos ahora y ofrecen toda una constelación de propiedades deseables. Ya que realmente no son gomas, son denominados «elastómeros» (una abreviatura de «polímeros elásticos»).

El primer elastómero distinto de la goma fue descubierto en 1918. Éste era una «goma de polisulfuro»; su molécula era una cadena compuesta de pares de átomos de carbono que alternaban con grupos de cuatro átomos de azufre. La sustancia fue denominada «Thiokol», procediendo el prefijo de la palabra griega para el azufre.

El olor asociado a su preparación impidió durante largo tiempo que fuera producido comercialmente.

También se han formado elastómeros a partir de monómeros acrílicos, fluorocarbonos y siliconas. Aquí, como en casi todo campo que toca, el químico orgánico trabaja como un artista, utilizando materiales para crear nuevas formas y aventajar a la Naturaleza.

Las proteínas

Al iniciar sus estudios sobre la materia viva, los químicos se percataron de la existencia de un extenso grupo de sustancias que se comportaban de una manera peculiar. El calentamiento transformaba el estado de estas sustancias de líquido en sólido, en lugar de ocurrir lo contrario. La clara de huevo, una sustancia en la leche (caseína) y un componente de la sangre (globulina), se hallaban entre los compuestos que mostraban esta propiedad. En 1777, el químico francés Pierre-Joseph Macquer incluyó a todas las sustancias que coagulaban al ser calentadas en una clase especial que denominó «albúminas», por el término
albumen
dado por el naturalista romano Plinio a la clara de huevo.

Cuando los químicos del siglo XIX procedieron al análisis de las sustancias albuminoides, descubrieron que estos compuestos eran considerablemente más complejos que otras moléculas orgánicas. En 1839, el químico holandés Gerardus Johannes Mulder estableció la fórmula general C
₄₀
H
₆₂
O
₁₂
N
₁₀
, que supuso tenían en común las sustancias albuminoides. Consideró que los diversos compuestos albuminoides se formaban por la adición a esta fórmula básica de pequeños grupos que contenían azufre o fósforo. Mulder denominó a su fórmula general «proteína» (palabra que le sugirió el inveterado acuñador de términos Berzelius), a partir del vocablo griego que significa «de importancia primordial». Tal vez con este término quiso indicar simplemente que esta fórmula básica era de fundamental importancia para la determinación de la estructura de las sustancias albuminoides, pero los ulteriores acontecimientos demostraron que también era una palabra muy adecuada para describir a las propias sustancias. Pronto se apreció que las «proteínas», tal como en la actualidad se las denomina, eran de importancia crucial para la vida.

En el curso de la década que siguió a los trabajos de Mulder, el gran químico orgánico alemán Justus von Liebig estableció que las proteínas eran aún de mayor importancia para la vida que los hidratos de carbono o las grasas; no sólo aportaban carbono, hidrógeno y oxígeno, sino también nitrógeno, azufre y a menudo fósforo, elementos que se hallan ausentes en las grasas e hidratos de carbono.

En la época en que se efectuaron los intentos de Mulder y otros investigadores para establecer las fórmulas empíricas completas de las proteínas estaban condenados al fracaso. La molécula proteica era demasiado complicada para ser analizada por los métodos entonces conocidos. Sin embargo, ya se habían conseguido los primeros avances en otra línea de ataque, aquella que eventualmente perseguía revelar no sólo la composición, sino también la estructura de las proteínas. Los químicos habían empezado a aprender algo acerca de los sillares que las constituían.

En 1820, Henri Braconnot, que había conseguido degradar la celulosa en sus unidades de glucosa mediante el calentamiento de aquella en ácido (véase capítulo 11), decidió ensayar el mismo método en la gelatina, una sustancia albuminoide. El tratamiento produjo una sustancia cristalina dulce. A pesar de las primeras sospechas de Braconnot, resultó que esta sustancia no era un azúcar, sino un compuesto que contenía nitrógeno, ya que podía obtenerse amoníaco (NH
₃
) a partir de ella. A las sustancias que contienen nitrógeno se les asignan convencionalmente nombre que terminan en «-ina», y ahora el compuesto aislado por Braconnot se denomina «glicina», de la palabra griega utilizada por «dulce».

Poco después, Braconnot obtuvo una sustancia cristalina blanca, por calentamiento del tejido muscular con ácido. A ésta la denominó «leucina», de la palabra griega para «blanco».

Cuando se logró establecer la fórmula estructural de la glicina y la leucina, se apreció que básicamente se parecían:

Como puede apreciarse, cada compuesto tiene en su extremo un grupo amina (NH
₂
) y un grupo carboxilo (COOH). Debido a que el grupo carboxilo confiere propiedades de ácido a cualquier molécula que lo contenga, las moléculas de este tipo fueron denominadas «aminoácidos». Aquellos que tienen el grupo amina y el grupo carboxilo unidos entre sí por un único átomo de carbono, como ocurre en estas moléculas, se denominan «alfa-aminoácidos».

Con el transcurso del tiempo, los químicos aislaron otros aminoácidos a partir de las proteínas. Por ejemplo, Liebig consiguió obtener uno de ellos a partir de la proteína de la leche (caseína), que denominó «tirosina» (de la palabra griega para el «queso»; el propio término caseína procede también, de la designación latina para el «queso»).

Las diferencias entre los diversos alfa-aminoácidos radican enteramente en la naturaleza del conjunto de átomos unidos a aquel átomo de carbono único situado entre los grupos amínico y carboxílico. La glicina, el más sencillo de todos los aminoácidos, sólo tiene un par de átomos de hidrógeno unidos a aquél. Los demás poseen una «cadena lateral» de átomos de carbono unida a aquel átomo de carbono.

Expondré todavía otra fórmula de un aminoácido, que será de utilidad en relación con cuestiones posteriormente consideradas en este capítulo. Se trata de la «cistina», descubierta en 1899 por el químico alemán K. A. H. Mörner. Ésta es una molécula con dos extremos y que contiene dos átomos de azufre:

Realmente, la cistina fue aislada por vez primera en 1810 por el químico inglés William Hyde Wollaston, a partir de un cálculo vesical, y la denominó cistina basándose en la palabra griega para la «vejiga». Lo que hizo Mörner fue demostrar que este centenario compuesto era un componente de las proteínas, así como también la sustancia existente en los cálculos vesicales.

La cistina es reducida con facilidad (término que químicamente es opuesto al de «oxidado»). Esto significa que puede adicionar con facilidad dos átomos de hidrógeno, los cuales sustituirán al enlace S–S. Entonces, la molécula se dividirá en dos mitades, conteniendo cada una un –SH («mercaptano» a «tiol»). Esta mitad reducida es la «cisteína», la que a su vez es fácilmente oxidada a cistina.

La fragilidad general del grupo tiol tiene gran importancia para que una serie de moléculas proteicas realicen su función. (Un delicado equilibrio y la capacidad de adoptar una u otra de las formas en equilibrio, bajo la acción de un ligero impulso, es la característica de las sustancias químicas más importantes para la vida; los miembros del grupo tiol se encuentran entre las combinaciones de átomos que contribuyen a su existencia.) El grupo tiol es particularmente sensible a las radiaciones, y la administración de cisteína inmediatamente antes o muy poco después de la exposición a las radiaciones constituye una protección parcial contra la enfermedad por radiación. La cisteína inyectada experimenta transformaciones químicas, a las que, de otra manera, podrían hallarse expuestos componentes celulares de importancia. He aquí un tenue rayo de esperanza que se filtra a través de una oscura nube de temor.

Hasta ahora se han identificado en total 19 aminoácidos importantes (es decir, que existen en la mayoría de las proteínas). El último de ellos fue descubierto en 1935 por el químico norteamericano William Cumming Rose. Es poco probable que reste por descubrir algún otro aminoácido ampliamente extendido en la Naturaleza.

Al finalizar el siglo XIX, los bioquímicos tenían ya la certeza de que las proteínas eran moléculas gigantes constituidas por aminoácidos, al igual que la celulosa está formada por glucosa y la goma por unidades de isopreno. Pero existía una importante diferencia: mientras la celulosa y la goma estaban constituidas por un solo tipo de sillar, las proteínas estaban formadas por una serie de aminoácidos distintos. Esto significaba que la elucidación de su estructura plantearía problemas arduos y sutiles.

El primero de ellos fue determinar cómo los aminoácidos se hallaban unidos entre sí en la cadena que formaba la molécula de proteína. Emil Fischer inició la resolución del problema, al unir entre sí los aminoácidos en cadenas, de tal modo que el grupo carboxílico de un aminoácido siempre se uniera al grupo amino del siguiente. En 1901 logró la primera condensación de este tipo; uniendo entre sí dos moléculas de glicina, con eliminación de una molécula de agua: